BALIK ANTIFRIZ PROTEINLERI: YAPILARI, FONKSIYONLARI VE GIDALARDA KULLANIM POTANSIYELLERI çok çeşitli alanlarda kullanılması çalışmalarına neden olmuştur. BAFP’lerin dondurulmuş gıdalara katılması onların donma zararlarından korunmasına yardım ederek raf ömrünü uzatmaktadır. Ancak, ticari açıdan uygun olan doğal kaynakların kolayca bulunabilen, pahalı olmayan, ısıya dirençli ve enzim içermemesi gerekmektedir. Bu olumsuzluklara rağmen Yrd. Doç. Dr. N. Şule ÜSTÜN, Doç. Dr. Sadettin TURHAN, Doç. Dr. Hasan TEMIZ Ondokuz Mayıs Üniversitesi Mühendislik Fakültesi Gıda Mühendisliği Bölümü - SAMSUN gelecekte, BAFP’lerinin veya bunların analog yapılarının gıdalar için muhtemel gıda katkı maddeleri olabileceği düşünülmektedir. E-mail: sturhan@omu.edu.tr -Bildiri ÖzetiBalık antifriz proteinleri (BAFP), balıklar tarafından sentezlenen ve hücrelerinin sıfırın altındaki ortamlarda canlı kalmalarına olanak veren polipeptid grubu bileşiklerdir. Bu bileşikler ilk olarak 1969 yılında De Vries tarafından denizin donduğu yerlerde yaşayan balıkların kanında saptanmış ve plazmanın ozmotik basıncını önemli düzeyde artırmaksızın, balığın kanının donma noktasını deniz suyunun donma noktasının altına düşürdüklerinden antifriz proteinler olarak isimlendirilmiştir. Benzer fonksiyonu yerine getirdikleri halde BAFP’lerin yapıları son derece çeşitlidir ve Tip I, Tip II, Tip III, Tip IV ve antifriz glikoproteinler olmak üzere beş farklı sınıfa ayrılmaktadır. Bu makromoleküller antifriz tipleri arasında aminoasit kompozisyonu ve protein yapısı bakımından önemli farklılıklar bulunmakta ve balıklarda bulunan antifriz proteinlerin büyük bir bölümü Tip II grubuna girmektedir. Birçok çözünen maddenin aksine BAFP’leri buzun koligatif olmayan tarzda büyüdüğü sıcaklığı kinetik olarak düşürmekte ve dolayısıyla termal histeresis, yani denge erime noktası ve buz büyüme sıcaklığı arasında pozitif farklılık göstermektedir. Bu özellik balıkların sıfırın altındaki sıcaklıklarda kanlarının ve diğer vücut içi sıvılarının denge donma noktalarından daha soğuk sıcaklıklarda buz kristal büyümesini modifiye ederek veya baskılayarak ve hücre membranlarını soğuk kaynaklı hasardan koruyarak canlı kalmalarını sağlamaktadır. Termal histeresis olayının nasıl meydana geldiği konusunda geçerli teori adsorpsiyon-inhibisyon mekanizmasıdır. Bu mekanizmaya göre antifriz proteinler buz yüzeyine geri dönüşümsüz olarak adsorbe olmakta ve buzun adsorbe olmuş antifriz proteinler arasında dışbükey buz yüzeyleri şeklinde büyümesini kısıtlamaktadırlar. Bu çok yönlü özellikler BAFP’lerin düşük sıcaklıklarda depolamanın gerekli ve buz kristalizasyonunun zararlı olduğu organ nakli ve trombositlerin korunması, kriyocerrahide habis tümörlerin yok edilmesinde etkinliğin artırılması, su ürünleri yetiştiriciliği ve dondurulmuş gıdaların özelliklerinin iyileştirilmesi gibi 314 315 FISH ANTIFREEZE PROTEINS: STRUCTURE, FUNCTION AND POSSIBLE FOOD USES FAFP addition to frozen foods help them to protect from freeze damage and so extend their shelf-life. However, commercially available natural sources must be readily available, inexpensive, resistant to heat and not contain enzyme. Despite these limitations, FAFP and their analogues are thought to be potential food additives in future. Yrd. Doç. Dr. N. Şule ÜSTÜN, Doç. Dr. Sadettin TURHAN, Doç. Dr. Hasan TEMIZ Ondokuz Mayıs Üniversitesi Mühendislik Fakültesi Gıda Mühendisliği Bölümü - SAMSUN E-mail: sturhan@omu.edu.tr -AbstractFish antifreeze proteins (FAFP) are polypeptide compounds synthesized by fish to enable their cells to survive subzero environments. These compounds were first identified by De Vries in 1969 in the blood of fish living in areas where the sea froze and named as antifreeze proteins to serve to lower the freezing point of the fish’s blood to below the freezing point of seawater, without increasing significantly the osmotic pressure of the plasma. Although they perform similar functions, the structures of FABF are extremely diverse and are classified into five types: antifreeze protein type I, II, III, IV, and antifreeze glycoprotein. There are marked differences in amino acid composition and protein structure between these macromolecular antifreeze types and most of FAFP belong to type II. In contrast to many solutes, FAFP kinetically depress the temperature at which ice grows in a noncolligative manner, and hence exhibit thermal hysteresis, i.e. a positive difference between the equilibrium melting point and the ice growth temperature. This property allows fish to survive in the subzero waters at temperatures colder than the equilibrium freezing point of their blood and other internal fluids, by modifying or suppressing ice crystal growth and by protecting cell membranes from cold-induced damage. The prevailing theory on how the phenomenon of thermal hysteresis arises is the so-called adsorption inhibition mechanism. According to this mechanism, the antifreeze proteins adsorb irreversibly onto the ice surface and restrict the ice to grow as convex ice fronts between the adsorbed antifreeze proteins. These versatile properties have attracted significant interest for their potential applications in medicine and industry where low temperature storage is required and ice crystallization is damaging. Applications include improved protection of blood platelets and human organs at low temperatures, increasing the effectiveness of the destruction of malignant tumors in cryosurgery, and improvement of the smooth texture of frozen foods. 316 317
© Copyright 2024 Paperzz
